蛋白质不是靠某一种“键”锁死，而是靠成千上万个 0.2–5 kcal/mol 的弱相互作用协同，再叠加少数很强的共价键与金属配位。下面把结构、生化、光谱、热力学与计算反复验证过的原子级相互作用整理成一份可交互的“相互作用词典”。
必须区分两个数字：成对相互作用能（真空/模型体系里两个基团直接作用的能量）与在蛋白中的 ΔG 贡献（这个作用最终对折叠或结合贡献多少自由能）。二者常常差很多，因为还要付出脱溶剂化、构象熵、侧链重排、释放水分子的代价。盐桥最典型：模型里库仑吸引很强，水溶液蛋白表面净贡献可能只有 0–3 kcal/mol。
所有我们命名的相互作用——氢键、盐桥、π–π、cation–π、卤键、疏水……本质上都是下面这 5 个底层物理项在不同原子几何下的不同比例组合。点击任意一个可在下方卡片中高亮该来源为主导的相互作用。
公式视角：E_total = E_静电 + E_诱导(极化) + E_色散 + E_交换排斥 + E_电荷转移，再叠加溶剂/熵效应。下面卡片里的比例是面向教学的粗略拆解（示意，非精确 SAPT 数值），用来建立“这个作用主要由什么支撑”的直觉。
把各类相互作用在蛋白环境中可感受到的典型量级排在一条对数轴上。注意这些是量级而非绝对常数；颜色表示该作用的主导物理来源。悬停查看数值。
每张卡片：涉及的原子/基团、常见残基、典型能量范围，以及底部按 5 大来源的拆解色条。点击卡片查看详解。用下面的筛选器按强度、体系或主导来源过滤。
同一个残基往往能同时参与多种相互作用。点击一个氨基酸，看它能扮演哪些角色——His 是最“全能”的，Arg 因胍基既带 +1 电荷又是平面、还能同时形成多个氢键而格外重要。